蛋白质的功能与结构的关系,请举例.

蛋白质的功能与结构的关系,请举例.
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蛋白质的功能与结构的关系,请举例.

蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构的基础,特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持,在生物体内,蛋白质的多肽链一旦被合成后,即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲,形成一定的空间构象.
一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小.
在蛋白质的一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响.被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中,一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的,这种变异来源于基因上遗传信息的突变.

正常红细胞

镰刀状红细胞

血红蛋白差异比较

2. 蛋白质空间橡象与功能活性的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变.蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复.
在生物体内,当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合,触发该蛋白质的构象发生一定变化,从而导致其功能活性的变化,这种现象称为蛋白质的别构效应(allostery).
蛋白质(或酶)的别构效应,在生物体内普遍存在,这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的.现以血红蛋白(hemoglobin,简写Hb)为例来说明构象与功能的关系.
血红蛋白(avi)是红细胞中所含有的一种结合蛋白质,它的蛋白质部分称为珠蛋白(globin),非蛋白质部分(辅基)称为血红素(见下图).Hb分子由四个亚基构成,每一亚基结合一分子血红素.正常成人Hb分子的四个亚基为两条α链,两条β链.α链由141个氨基酸残基组成,β链由146个氨基酸残基组成,它们的一级结构均已确定.每一亚基都具有独立的三级结构(avi),各肽链折叠盘曲成一定构象,β亚基中有8个α－螺旋区(分别称A、B……H螺旋区),α亚基中有7个α－螺旋区.在此基础上肽链进一步折叠形成球状,依赖侧链间形成的各种次级键维持稳定,使之球形表面为亲水区,球形向内,在E和F螺旋段间的20多个巯水氨基酸侧链构成口袋形的疏水区,辅基血红素就嵌接在其中,α亚基和β亚基构象相似,最后,四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的Hb分子(见前图—血红蛋白).在此分子中,四个亚基沿中央轴排布四方,两α亚基沿不同方向嵌入两个β亚基间,各亚基间依多种次级健联系,使整个分子呈球形,这些次级键对于维系Hb分子空间构象有重要作用,例如在四亚基间的8对盐键(见前图—血红蛋白结构与亚基间连接示意),它们的形成和断裂将使整个分子的空间构象发生变化.

现以血红蛋白(hemoglobin,简写Hb)为例来说明构象与功能的关系.
血红蛋白(avi)是红细胞中所含有的一种结合蛋白质,它的蛋白质部分称为珠蛋白(globin),非蛋白质部分(辅基)称为血红素(见下图).Hb分子由四个亚基构成,每一亚基结合一分子血红素.正常成人Hb分子的四个亚基为两条α链,两条β链.α链由141个氨基酸残基组成,β链由146个氨基酸残基组成,它们的一级结构均已确定.每一亚基都具有独立的三级结构(avi),各肽链折叠盘曲成一定构象,β亚基中有8个α－螺旋区(分别称A、B……H螺旋区),α亚基中有7个α－螺旋区.在此基础上肽链进一步折叠形成球状,依赖侧链间形成的各种次级键维持稳定,使之球形表面为亲水区,球形向内,在E和F螺旋段间的20多个巯水氨基酸侧链构成口袋形的疏水区,辅基血红素就嵌接在其中,α亚基和β亚基构象相似,最后,四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的Hb分子(见前图—血红蛋白).在此分子中,四个亚基沿中央轴排布四方,两α亚基沿不同方向嵌入两个β亚基间,各亚基间依多种次级健联系,使整个分子呈球形,这些次级键对于维系Hb分子空间构象有重要作用,例如在四亚基间的8对盐键(见前图—血红蛋白结构与亚基间连接示意),它们的形成和断裂将使整个分子的空间构象发生变化.

原卟啉

 血红素

血红素中铁与亚基和氧的结合

Hb在体内的主要功能为运输氧气,而Hb的别位效应,极有利于它在肺部与O2结合及在周围组织释放O2.
Hb是通过其辅基血红素的Fe2+与氧发生可逆结合的,血红素的铁原子共有6个配位键,其中4个与血红素的吡咯环的N结合,一个与珠蛋白亚基F螺旋区的第8位组氨酸残基的咪唑基的N相连接,空着的一个配位键可与O2可逆地结合,结合物称氧合血红蛋白.
在血红素中,四个吡咯环形成一个平面,在未与氧结合时Fe2+的位置高于平面0.7nm,一旦O2进入某一个α亚基的疏水“口袋”时,与Fe2+的结合会使Fe2+嵌入四吡咯平面中,也即向该平面内移动约0.75nm,铁的位置的这一微小移动,牵动组氨酸残基连同螺旋段的位移,再波及附近肽段构象,造成两个α亚基间盐键断裂,使亚基间结合变松,并促进第二亚基的变构并氧合,后者又促进第三亚基的氧合使Hb分子中第四亚基的氧合速度为第一亚基开始氧合时速度的数百倍.此种一个亚基的别构作用,促进另一亚基变构的现象,称为亚基间的协同效应(cooperativity),所以在不同氧分压下,Hb氧饱和曲线呈“S”型.
血红蛋白T态和S态示意